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高速原子間力顕微鏡 NanoExplorer (NEX)
～ナノスケールの世界を直接観る『高速(動画)原子間力顕微鏡』～
高速原子間力顕微鏡 NanoExplorer (NEX)*は、金沢大学教授・安藤敏夫先生により開発された装置です。 従来型AFM**の最大の欠点である“走査速度の遅さ”を克服したことで、溶液中でしか起こり得ない反応や構造変化のリアルタイム動画観察を実現しました。 短時間で画像取得が出来るため、試料の揺らぎや振動に強く、基板への強固なアンカリングが不要になります。 このため、 生体試料の反応性を損なうことなく観察できます。 弊社従来製品（高速原子間力顕微鏡 Nano Live Vision : NLV）の高速性を引き継ぎつつ、設計を見直すことによりシステムのコストダウンを実現しました。 また、様々なオプションを揃えることでシステム構成をユーザーが選択できる自由度を高めました。
* NanoExplorerは、(株) 生体分子計測研究所の登録商標です。 ** Atomic Force Microscope (AFM) : 原子間力顕微鏡
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‘歩く’ミオシン V |
バクテリオロドプシンの光励起に伴う構造変化(x10) |
回転軸を取り除いた F1-ATPase（分子モーター）の‘回転’構造変化 |
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目次
- 高速駆動スキャナ
- 高共振周波数・低ばね定数の極微小カンチレバー
- 高速かつ安定なフィードバック制御
- 動画ギャラリー
- 高解像度イメージギャラリー
- 論文紹介された動画データ
- 文献リスト
- 標準装置仕様
- オプション
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高速駆動スキャナ
- 独自の共振防止メカニズムにより、従来型AFMの1000倍以上の速度で高速走査が可能です。
- XYZ三軸の各ピエゾを独立して駆動させることで、高速走査時の歪みが少ないナノレベルのイメージングを実現しました。
- 標準型スキャナの他に、溶液注入型スキャナ・広域型スキャナ・超高速型スキャナ等、目的に合わせて選択することができます。
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高共振周波数・低ばね定数の超微小カンチレバー
- 長さ約10μm、液中での共振周波数は約500kHz、ばね定数は0.1N/mの微小カンチレバーを採用しています。
- 生体試料等の柔らかい試料に損傷を与えることなく高速走査できます。
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高速用極微小カンチレバー 共振周波数：大気中 1500kHz 溶液中 500kHz ばね定数： 0.1N/m 先端曲率半径：＜10nm |
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高速で安定したフィードバック制御
- 高速で高精度なフィードバック機構を採用したことにより、高速走査時における試料表面の精密かつ忠実な観察を実現しました。
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動画ギャラリー
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IgG抗体 マイカ基板上に緩く固定したIgG抗体の動画観察 |
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プラスミド DNA マイカ基板上に緩く固定したプラスミドDNAの動画観察 |
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DNaseによるDNA分解過程の動画観察 (DNA : λDNA , DNA 分解酵素： endonuclease) |
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Bal31 exonucleaseによるDNA分解過程の動画観察 (DNA : pUC18 プラスミド DNA , DNA 分解酵素： Bal31 exonuclease) |
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Phi29 DNA polymeraseによるDNA伸長過程の動画観察 (DNA：λDNA , DNA polymerase： Phi29) |
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ストレプトアビジン二次元結晶格子中の空隙点欠陥のブラウン運動 ストレプトアビジン二次元結晶の点欠陥の拡散の動画観察 |
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高解像度イメージギャラリー
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免疫グロブリンG（IgG抗体）150nm * 150nm標準型スキャナ |
プラスミドDNA250nm * 250nm標準型スキャナ |
ミオシンⅡ500nm * 500nm標準型スキャナ |
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ストレプトアビジン二次元結晶90nm * 90nm(*1) |
GroELシャペロン90nm * 90nm(*1) |
バクテリオロドプシン40nm * 40nm(*1) |
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マイカ基板上の脂質膜3500nm * 3500nm広域型スキャナ |
350nm ポリスチレンビーズ3000nm * 3000nm広域型スキャナ |
350nm ポリスチレンビ－ズ900nm * 900nm広域型スキャナ |
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細胞分裂直後の大腸菌3000nm * 3000nm広域型スキャナ |
(*1) 金沢大学 安藤敏夫先生ご提供
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論文紹介された動画データ
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アクチンフィラメントに沿って‘歩く’ミオシンV 
a., b. ミオシンV歩行運動の動画観察 （ a. 130 nm x 65 nm, b. 125 nm x 62.5 nm.） c. ミオシンV歩行運動の模式図 ミオシンVは細胞の骨格をつくるアクチンフィラメント上を移動し、細胞内小器官（オルガネラ）等を運ぶ役割を持っています。 高速AFMによりミオシンVの歩行運動の視覚化を実現し、これまでの研究で明らかにされてきた運動メカニズムを視覚的に証明することに成功しました。 ミオシンVは、その前脚に発生する張力により、回転運動を伴って後脚を前に踏み出します。 さらに、時折足踏みのような運動をすることなど、数々の新しい知見も得ることが出来ました。 N. Kodera et al. Nature 468, 72 (2010). Kanazawa University |
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バクテリオロドプシンの光励起にともなう構造変化 
光駆動プロトンポンプタンパク質として知られるバクテリオロドプシン（bR）の光励起による構造変化の動態観察を行いました。 光反応サイクルが野生型bRよりも遅い変異bRを用いて、マイカ基板上に形成された紫膜にグリーンレーザー（532nm）を照射すると、bR分子は隣り合う三量体のbR分子の方に接近し、あたかも新しい組み合わせの三量体が形成されたかのように観察されます。 この変化は可逆的であり、光照射停止数秒後で元に戻るだけでなく、高い再現性で光応答して繰り返すことが確認されました。 M. Shibata et al. Nature Nanotech. 5, 208 (2010). Kanazawa University |
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ストレプトアビジン二次元結晶格子中の空隙点欠陥のブラウン運動 
a. ストレプトアビジン二次元結晶の点欠陥の拡散の動画観察 b. ビオチン結合ユニットを示した模式図 ビオチンを含む脂質二重膜上のストレプトアビジン二次元結晶を形成し、結晶格子の点欠陥の拡散を観察しました。 点欠陥の拡散速度は、b軸に沿った拡散の方がa軸に沿った拡散よりも早いことが明らかになりました。 これは、ストレプトアビジン二次元結晶内の各結合サブユニット（u-u結合、b-b結合）の親和性が、u-u結合よりb-b結合の方が高いことを示しています。 このように、結晶内でのタンパク質挙動や、結晶成長メカニズムの議論が可能となります。 D. Yamamoto et al. Nanotechnology 19, 384009 (2008). Kanazawa University |
文献リスト
| 著者 | タイトル | ジャーナル |
|---|---|---|
| I. Casuso, N. Kodera, C. Le Grimellec, T. Ando and S. Scheuring | Contact-mode high-resolution high-speed atomic force microscopy movies of the purple membrane | Biophys., J. 97, 1354 (2009). |
| J. L. Gilmore, Y. Suzuki, G. Tamulaitis, V. Siksnys, K. Takeyasu and Y. L. Lyubchenko | Single-molecule dynamics of the DNA-EcoRII protein complexes revealed with high-speed atomic force microscopy | Biochemistry, 48, 10492 (2009). |
| M.-C. Giocondi, D. Yamamoto, E. Lesniewska, P.-E. Milhiet, T. Ando, and C. L. Grimellec | Surface topography of membrane domains | BBA-Biomembranes, 1978, 703 (2010). |
| Y. L. Lyubchenko, L. S. Shlyakhtenko and A. A. Gall | Atomic force microscopy imaging and probing of DNA, proteins, and protein DNA complexes: silatrane surface chemistry | Methods mol. Biol., 543, 337 (2009). |
| Y. L. Lyubchenko, L. S. Shlyakhtenko | AFM for analysis of structure and dynamics of DNA and protein-DNA complexes | Methods mol. Biol.,47, 206 (2009) |
| L. S. Shlyakhtenko, A. Y. Lushnikov, Y. L. Lyubchenko | Dynamics of Nucleosomes Revealed by Time-Lapse Atomic Force Microscopy | Biochemistry, 48, 7842 (2009) |
| N. Kodera, D. Yamamoto, R. Ishikawa and T. Ando | Video imaging of walking myosin V by high-speed atomic force microscopy | Nature, 468, 72 (2010). |
| S. Sugimoto, K. Yamanaka, S. Nishikori, A. Miyagi, T. Ando and T. Ogura | AAA Chaperone ClpX Regulates Dynamics of Prokaryotic Cytoskeletal Protein FtsZ | J. Biol. Chem., 285, 6648 (2010). |
| D. Yamamoto, N. Nagura, S. Omote, M. Taniguchi and T. Ando | Streptavidin 2D crystal substrates for visualizing biomolecular processes by atomic force microscopy | Biophys. J., 97, 2358 (2009). |
| M. Shibata, H. Yamashita, T. Uchihashi, H. Kandori and T. Ando | High-speed atomic force microscopy shows dynamic molecular processes in photoactivated bacteriorhodopsin | Nature Nanotech., 5, 208 (2010). |
| D. Yamamoto, T. Uchihashi, N. Kodera, H. Yamashita, S. Nishikori, T. Ogura, M. Shibata and T. Ando | High-speed atomic force microscopy techniques for observing dynamic biomolecular processes | Meth. Enzymol., 475, 541 (2010). |
| P.-E. Milhiet, D. Yamamoto, O. Berthoumieu, P. Dosset, C. L. Grimellec, J.-M. Verdier, S. Marchal, and T. Ando | Deciphering the structure, growth and assembly of amyloid-like fibrils using high-speed atomic force microscopy | PLos One, 5, e13240 (2010). |
| H. Yamashita, K. Voitchovsky, T. Uchihashi, S. A. Contera, J. F. Ryan , Ando T. | Dynamics of bacteriorhodopsin 2D crystal observed by high-speed atomic force microscopy | J. Struct. Biol., 167, 153 (2009). |
| D. Yamamoto, T. Uchihashi, N. Kodera and T. Ando | Anisotropic diffusion of point defects in a two-dimensional crystal of streptavidin observed by high-speed atomic force microscopy | Nanotechnology, 19, 384009 (2008). |
| T. Ando, T. Uchihashi, N. Kodera, D. Yamamoto, A. Miyagi, M. Taniguchi and H. Yamashita | High-speed AFM and nano-visualization of biomolecular processes | Eur. J. Physiol., 456, 211 (2008). |
| A. Miyagi, Y. Tsunaka, T. Uchihashi, K. Mayanagi, S. Hirose, K. Morikawa, and T. Ando | Visualization of Intrinsically Disordered Regions of Proteins by High-Speed Atomic Force Microscopy | Chemphyschem., 9, 1859 (2008). |
| K. Shinohara, N. Kodera and T. Ando | Single Molecular Imaging of a micro-Brownian Motion and a Bond Scission of a Supramolecular Chiral π-Conjugated Polymer as a Molecular Bearing Driven by Thermal Fluctuations | Chem. Lett., 36, 1378 (2007). |
| H. Yamashita, N. Kodera, A. Miyagi, T. Uchihashi, D. Yamamoto and T. Ando | Tip-sample distance control using photothermal actuation of a small cantilever for high-speed atomic force microscopy | Rev. Sci. Instrum. 78, 083702 (2007). |
| T. Ando, T. Uchihashi, N. Kodera, A. Miyagi, R. Nakakita, H. Yamashita and M. Sakashita | High-Speed Atomic Force Microscopy for Studying the Dynamic Behavior of Protein Molecules at Work | J. J. Appl. Phys., 45, 1897 (2006). |
| S. Morita, H. Yamada and T. Ando | Japan AFM roadmap 2006 | Nanotechnology, 18, 084001 (2007). |
| H. Koide, T. Kinoshita, Y. Tanaka, S. Tanaka, N. Nagura, G. Meyer zu Ho¨rste, A. Miyagi and T. Ando | Identification of the Single Specific IQ Motif of Myosin V from Which Calmodulin Dissociates in the Presence of Ca2+ | Biochemistry, 26, 11598 (2006). |
| Mikihiro Shibata, Takayuki Uchihashi, Hayato Yamashita, Hideki Kandori, and Toshio Ando | Structural Changes in Bacteriorhodopsin in Response to Alternate Ilumination Observed by High-Speed Atomic Force Microscopy | Angew. Chem. Int. Ed. 50, 4410-4413 (2011). |
| Takayuki Uchihashi, Ryota Iino, Toshio Ando Hiroyuki Noji | High-Speed Atomic Force Microscopy Reveals Rotary Catalysis of Rotorless F1-ATPase | Science 333, 1279 (2011). |
| Y. Shinozaki, A. M. Siitonen, K. Sumitomo, K. Furukawa, and K. Torimitsu | Effect of Ca2+ on Vesicle Fusion on Solid Surface: An In vitro Model of Protein-Accelerated Vesicle Fusion | Jpn. J. Appl. Phys., 47, 6164 (2008). |
| Y. Shinozaki, K. Sumitomo, M. Tsuda, S. Koizumi, K. Inoue, K. Torimitsu | Direct Observation of ATP-Induced Conformational Changes in Single P2X4 Receptors | Plos Biol. 7, e1000103 (2009). |
| Y. Shinozaki, K. Sumitomo, K. Furukawa, H. Miyashita, Y. Tamba, N. Kasai, H. Nakashima and K. Torimitsu | Visualization of Single Membrane Protein Structure in Stretched Lipid Bilayer Suspended over Nanowells | Appl. Phys. Express. 3. 027002 (2010) |
| H. Sugasawa, Y. Sugiyama, T. Morii and T. Okada | Dynamic Observation of 2686bp DNA-BAL 31 Nuclease Interaction with Single Molecule Level Using High-Speed Atomic Force Microscopy | Jpn. J. Appl. Phys., 47, 6168 (2008). |
| S.-I. Yamamoto, T. Okada, Y. Uraoka, I. Yamashita and S. Hasegawa | Static and dynamic observation of supermolecular protein, ferritin, using high-speed atomic force microscope. | J. Appl. Phys., 109, 034901 (2011) |
| Y. Suzuki, Y. Higuchi, K. Hizume, M. Yokokawa, S. H. Yoshimura, K. Yoshikawa and K. Takeyasu | Molecular dynamics of DNA and nucleosomes in solution studied by fast-scanning atomic force microscopy | Ultramicrosc., 110, 682 (2010) |
| M. Yokokawa, C. Wada, T. Ando, N. Sakai, A. Yagi, S. H. Yoshimura and K. Takeyasu | Fast-scanning atomic force microscopy reveals the ATP/ADP-dependent conformational changes of GroEL | EMBO J., 25, 4567 (2006). |
| N. Crampton, M. Yokokawa, D. T. F. Dryden, J. M. Edwardson, D. N. Rao, K. Takeyasu, S. H. Yoshimura, and R. M. Henderson | Fast-scan atomic force microscopy reveals that the type III restriction enzyme EcoP15I is capable of DNA translocation and looping | PNAS, 104, 12755 (2007). |
| F. Tanaka, T. Mochizuki, X. Liang, H. Asanuma, S. Tanaka, K. Suzuki, S. Kitamura, A. Nishikawa, K. Ui-Tei and M. Hagiya | Robust and photocontrollable DNA capsules using azobenzenes | Nano Lett., 10, 3560 (2010). |
| K. Igarashi, A. Koivula, M. Wada, S. Kimura, M. Penttila and M. Samejima | High speed atomic force microscopy visualizes processive movement of Trichoderma reesei cellobiohydrolase I on crystalline cellulose | J. Biol. Chem., 284, 36186 (2009). |
| Kiyohiko Igarashi, Takayuki Uchihashi, Anu Koivula, Masahisa Wada, Satoshi Kimura,Tetsuaki Okamoto, Merja Penttila, Toshio Ando, Masahiro Samejima1 | Traffic Jams Reduce Hydrolytic Efficiency of Cellulase on Cellulose Surface | Science 333, 755 (2011) |
| Toshio Ando | Observation of the protein molecule by HS-AFM | Applied physics, 77, 1181 (2008). |
| M. Endo and H. Sugiyama | Three-dimensional DNA nanostructures constructed by folding of multiple rectangles | Nucleic Acids Symposium Series, 53, 81 (2009). |
| M. Endo, Y. Katsuda, K. Hidaka and H. Sugiyama | Regulation of DNA Methylation Using Different Tensions of Double Strands Constructed in a Defined DNA Nanostructure | J. Am. Chem. Soc., 132, 1592 (2010). |
| M. Endo, T Sugita, Y. Katsuda, K. Hidaka and H. Sugiyama | Programmed-assembly system using DNA jigsaw pieces | Chem.-Eur. J., 16, 5362 (2010). |
| M. Endo and H. Sugiyama | Chemical Approaches to DNA Nanotechnology. | ChemBioChem, 10, 2420 (2009). |
| M. Endo, T. Sugita, A. Rajendran, Y. Katsuda, T. Emura, K. Hidaka and H. Sugiyama | Two-dimensional DNA origami assemblies using a four-way connector. | Chem. Commun., 47, 3213 (2011) |
| Y. Sannohe, M. Endo, Y. Katsuda, K. Hidaka and H. Sugiyama | Visualization of Dynamic Conformational Switching of the G-Quadruplex in a DNA Nanostructure | J. Am. Chem. Soc., 132. 16311 (2010) |
| M. Endo, K. Hidaka and H. Sugiyama | Direct AFM observation of an opening event of a DNA cuboid constructed via a prism structure | Org. Biomol. Chem., DOI: 10.1039/ c0ob01093f (2011) |
| A. Rajendran, M. Endo, Y. Katsuda, K. Hidaka and H. Sugiyama | Programmed Two-Dimensional Self-Assembly of Multiple DNA Origami Jigsaw Pieces | ACS Nano, 5, 665 (2011) |
| Wickham SF, Endo M, Katsuda Y, Hidaka K, Bath J, Sugiyama H, Turberfield AJ | Direct observation of stepwise movement of a synthetic molecular transporter. | Nat Nanotechnol. 2011 Feb 6. |
| 著者 | タイトル | ジャーナル |
|---|---|---|
| T. Itani and J. J. Santillan | In situ Characterization of Photoresist Dissolution | Appl. Phys. Exp., 3, 061601 (2010). |
| T. Itani and J. J. Santillan | Dissolution Behavior of Photoresists: An In-situ Analysis | J. Photopoly. Sci. Technol., 23, 639 (2010). |
| Shigeto Inoue,a Takayuki Uchihashi, Daisuke Yamamotob and Toshio Ando | Direct observation of surfactant aggregate behavior on a mica surface using high-speed atomic force microscopy | Chem. Commun., 47, 4974 4976 (2011) |
| KEN-ICHI SHINOHARA, NORIYUKI KODERA, TAKASHI OOHASHI | Single-Molecule Imaging of Photodegradation Reaction in a Chiral Helical π-Conjugated Polymer Chain | Polymer Chemistry, 48, 4103 4107 (2010) |
| 著者 | タイトル | ジャーナル |
|---|---|---|
| T. Fukuma, Y. Okazaki, N. Kodera, T. Uchihashi and T. Ando | High resonance frequency force microscope scanner using inertia balance support | Appl. Phys. Lett., 92, 243119 (2008) |
| T. Ando, T. Uchihashi and T. Fukuma | High-speed atomic force microscopy for nano-visualization of dynamic biomolecular processes | Prog. Surf. Sci., 83, 337 (2008). |
| T. Ando, T. Uchihashi1, N. Kodera, D. Yamamoto, M. Taniguchi, A. Miyagi1 and H. Yamashita | High-speed atomic force microscopy for observing dynamic biomolecular processes | J. Mol. Recognit., 20, 448 (2007). |
| T. Uchihashi, N. Kodera, H. Itoh, H. Yamashita and T. ANDO | Feed-Forward Compensation for High-Speed Atomic Force Microscopy Imaging of Biomolecules | J. J. Appl. Phys. 45, 1904 (2006). |
| N. Kodera, M. Sakashita and T. Ando | Dynamic proportional-integral-differential controller for high-speed atomic force microscopy | Rev. Sci. Instrum., 77, 083704 (2006). |
| N. Kodera, H. Yamashita and T. Ando | Active damping of the scanner for high-speed atomic force microscopy | Rev. Sci. Instrum., 76, 053708 (2005). |
| T. Ando, N. Kodera, T. Uchihashi, A. Miyagi, R. Nakakita, H. Yamashita and K. Matada | High-speed Atomic Force Microscopy for Capturing Dynamic Behavior of Protein Molecules at Work | J. Surf. Sci. Nanotech., 3 384 (2005). |
| T. Ando, N. Kodera, Y. Naito, T. Kinoshita, K. Furuta and Y. Y. Toyoshima | A High-speed Atomic Force Microscope for Studying Biological Macromolecules in Action | Chemphyschem., 4, 1196 (2003). |
| N. Kodera, T. Kinoshita, T. Ito and T. Ando | High-resolution imaging of myosin motor in action by a high-speed atomic force microscope | Adv. Exp. Med. Biol., 538, 119 (2003). |
| T. Ando, N. Kodera, D. Maruyama, E. Takai, K. Saito and A. Toda | A High-Speed Atomic Force Microscope for Studying Biological Macromolecules in Action | Jpn. J. Appl. Phys., 41, 4851 (2002). |
| T. Ando, N. Kodera, E. Takai, D. Maruyama, K. Saito and A. Toda | A high-speed atomic force microscope for studying biological macromolecules | PNAS, 98, 12468 (2001). |
| Toshio Ando, Noriyuki Kodera | High speed video rate, AFM | Measurement and control, 45, 2 |
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標準装置仕様
| スキャン速度 | 80 ms / frame（12.5 frames / sec） |
|---|---|
| 最大ピエゾ駆動範囲 | X: 0.7 μm, Y: 0.7 μm以上, Z: 0.1 μm以上 |
| 試料サイズ | 直径 1.5 mm |
| プローブ検出方式 | 光学検出方式 |
| スキャン方式 | サンプルスキャン |
| 観察環境 | 溶液中 |
| 観察モード | AC モード (形状像、位相像、エラー像)、フォースカーブ |
オプション
- ユニット
| 光照射ユニット | 近紫外光・可視光など、さまざまな励起光（350nm-560nm）を照射することができ、ケージド化合物や光異性化分子等を用いた実験が可能です。 |
|---|
- スキャナ
| 溶液注入型スキャナ |
観察を続けながら、観察溶液中に酵素や試薬等を添加することができます。酵素、試薬を添加し、その反応過程を最初から連続して観察することが可能です。
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|---|---|
| 超高速型スキャナ |
高い空間分解能・時間分解能が必要とされる、酵素反応や構造変化の観察が可能です。
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| 広域型スキャナ |
水平方向・高さ方向共に、広範囲観察が可能です。
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| 超広域型スキャナ |
*現在開発中、販売開始時期未定
|
* 仕様・構成・価格は予告なしに変更される場合があります。
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